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Institut für Bio-und Geowissenschaften
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Neue Erkenntnisse über den molekularen Proteintransport in Bakterien in der Fachzeitschrift Nature Communications publiziert

Der Transport von Proteinen über biologische Membranen ist ein für die Lebensfähigkeit von Zellen essentieller Vorgang. In Bakterien gibt es zwei unterschiedliche Wege für den Transport von Proteinen durch die das Zellinnere umgebende Cytoplasmamembran. Jedoch bietet nur einer der beiden Transportwege, der sogenannte Zwillingsarginin-("twin-arginine-translocation" oder Tat)-Proteintransportweg, die erstaunliche Möglichkeit, vollständig gefaltete Proteine über die bakterielle Cytoplasmamembran transportieren zu können.

In einer engen Zusammenarbeit von Prof. Matthias Müller (Institut für Biochemie und Molekularbiologie, Universität Freiburg) und der von Prof. Roland Freudl geleiteten Arbeitsgruppe "Bakterielle Proteinsekretion" am IBG-1 wurden nun neue Erkenntnisse zur Funktion des Tat-Weges gewonnen. So konnte z. B. gezeigt werden, dass beim Zwillingsarginin-Weg das Protein TatC neben seiner passiven Funktion als Rezeptor auch noch eine katalytische Aktivität als Signalpeptid-Insertase besitzt. Diese ist dafür verantwortlich, dass die zu transportierenden Proteine nach ihrer Erkennung durch TatC temporär in eine spezielle Substratbindetasche inseriert werden was wiederum eine wichtige Voraussetzung für den Transportvorgang darstellt.

Diese und andere wichtige Ergebnisse liefern neue Erkenntnisse über den molekularen Mechanismus des Tat-abhängigen Proteintransports bei Bakterien und wurden kürzlich in der angesehenen Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht (http://dx.doi.org/10.1038/ncomms2308).


Graphic of protein transportEin neuer Teilschritt bei der Tat-abhängigen Proteintranslokation in Bakterien. Nach der ribosomalen Synthese von Tat-Substraten (1) nehmen diese eine vollständig gefaltete Struktur ein; hierbei wird bei einigen Tat-Substraten noch zusätzlich ein niedermolekularer Kofaktor eingebaut (2). Nach der Heranführung des Tat-Substrats an die Membran wird dieses über sein Konsensusmotiv (RR) im Signalpeptid vom primären Substratrezeptor TatC erkannt und peripher gebunden (3). Im nachfolgenden Schritt bewirkt die von uns erstmalig gezeigte Signalpeptid-Insertaseaktivität von TatC (roter Pfeil) eine Überführung des Substrats in eine von TatB und TatC gemeinsam gebildete Substratbindetasche, wobei das Signalpeptid und der frühe reife Teil des Substrats eine Schlaufenstruktur ausbilden (4). Nachfolgend an die Substratinsertion wird das Signalpeptid durch eine Signalpeptidase (SPase) abgespalten (5) und das reife Protein unter Mitwirkung der Porenkomponente TatA und des Membranpotentials (pmf) über die Membran transloziert (6).


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