Suche

zur Hauptseite

Navigation und Service


Parkinson: Veränderungen des Proteins Alpha-Synuclein führen zu gegensätzlichen Effekten

Jülich, 9. Oktober 2017 – Das Protein Alpha-Synuclein gilt als mögliche Ursache für die Parkinsonkrankheit. Der Eiweißbaustein kommt zum einen als normaler Bestandteil in den Nervenzellen vor. Andererseits bildet er aber auch mikroskopisch kleine Ablagerungen, die sogenannten Lewy-Körperchen, die sich in den Nervenzellen von Parkinson-Patienten nachweisen lassen. Von besonderem Interesse ist in diesem Zusammenhang eine durch oxidativen Stress modifizierte Form des Proteins, die durch zusätzliche Bindungen der Aminosäure Tyrosin stabilisiert wird. Diese veränderte Form übt auf die Bildung der krankheitstypischen Ablagerungen jedoch einen durchaus gegensätzlichen Effekt aus, wie Wissenschaftler des Forschungszentrums Jülich und der Universität Düsseldorf nun aufzeigen konnten.

Die Forscher hatten die veränderte Form des Proteins Alpha-Synuclein mittels UV-Strahlung erzeugt. Anschließend konnten sie experimentell beobachten, dass die derart veränderten Proteine die Bildung von Ablagerungen auf unterschiedliche Art und Weise beeinflussen. So verhindert die modifizierte Form von Alpha-Synuclein zum einen, dass sich unveränderte Proteine zu längeren Strängen, sogenannten Fibrillen, zusammenballen. Diese sind typischerweise der Ausgangspunkt für die Entstehung größerer Ablagerungen, die sich durch die weitergehende Verklumpung von Fibrillen bilden. Zum anderen ließ sich aber auch eine aggregationsfördernde Wirkung feststellen. Und zwar stabilisiert die Modifikation bereits bestehende Proteinfibrillen, sodass sich diese ausbreiten und zu größeren Ablagerungen verknäueln können.

Schematische Darstellung des EffektsGegensätzlicher Effekt der durch oxidativen Stress gebildeten Formen (DiY-Monomere/Dimere und DiY-Fibrillen) des Proteins Alpha-Synuclein
Copyright: Wördehoff M.M. et al. J. Mol. Biol. 2017, DOI: 10.1016/j.jmb.2017.09.005

Originalpublikation:

Opposed Effects of Dityrosine Formation in Soluble and Aggregated α-Synuclein on Fibril Growth;
Michael M. Wördehoff, Hamed Shaykhalishahi, Luca Groß, Lothar Gremer, Matthias Stoldt, Alexander K. Buell, Dieter Willbold, Wolfgang Hoyer;
Journal of Molecular Biology (published online 13 September 2017), DOI: 10.1016/j.jmb.2017.09.005


Die "AM-Score"-Abbildung zeigt die vom Bibliometrie-Dienst Altmetric erfassten Resonanzen auf die jeweilige Publikation, zum Beispiel auf sozialen Netzwerken. Weitere Informationen erhält man beim Klick auf die Abbildung (altmetric.com).

Weitere Informationen:

Institute of Complex Systems, Strukturbiochemie (ICS-6)

Kontakt:

Dr. Wolfgang Hoyer
Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und Institute of Complex Systems (ICS-6), Forschungszentrum Jülich
Tel.: +49 211 81-15153
E-Mail: w.hoyer@fz-juelich.de

Dr. Lothar Gremer
Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und Institute of Complex Systems (ICS-6), Forschungszentrum Jülich
Tel.+49 0211 81 13095
E-Mail: l.gremer@fz-juelich.de

Prof. Dieter Willbold
Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und Institute of Complex Systems (ICS-6), Forschungszentrum Jülich
Tel. +49-2461 61-2100
E-Mail d.willbold@fz-juelich.de

Pressekontakt:

Tobias Schlößer
Unternehmenskommunikation, Forschungszentrum Jülich
Tel. +49 2461 61-4771
E-Mail t.schloesser@fz-juelich.de


Servicemenü

Homepage