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Arbeitsgruppe Hänel

Forschung:

Virale Proteine

Im Vordergrund der Arbeitsgruppe stehen strukturelle und funktionelle Aspekte viraler Proteine mit Schwerpunkt auf den akzessorischen bzw. regulatorischen Proteinen. Dabei werden neben der Proteinstruktur auch Wechselwirkungen mit Interaktionspartnern der Wirtszelle oder des Virus selbst betrachtet und die Bindungen strukturell, biophysikalisch und biochemisch/zellbiologisch charakterisiert.

Die akzessorischen Proteine des SARS-Coronavirus

SARS 1Die Reste 1-65 zeigen zwei gut definierte beta-Faltblattstrukturen, die sandwich-förmig angeordnet sind und über zwei Disuldfidbrücken stabilisiert werden. Das größere beta-Faltblatt besteht aus 4 Strängen (A, G ,F , C), das kleinere aus 3 Strängen (B, E, D). Alle beta-Stränge sind antiparallel angeordnet, mit Ausnahme der Stränge A und G, die parallel vorliegen. Die Gesamtstruktur wird als Immunglobulin-like bezeichnet.

Bei dem SARS-Coronavirus (SARS-CoV) handelt es sich um ein behülltes Einzel(+)strang-RNA-Virus, welches eine Genomgröße von annähernd 30 kb besitzt. Die von den 14 offene Leserahmen (ORF) kodierten Proteine können allgemein in drei Gruppen eingeordnet werden. mehr

Leistungen:

Expression und Reinigung rekombinanter Proteine

Viele biophysikalische Methoden erfordern große Mengen an rekombinant exprimiertem und gereinigtem Protein. Hinzu kommt, dass zur Lösung der dreidimensionalen Struktur von Proteinen mithilfe von NMR, die Herstellung isotopenmarkierter Proteine nötig ist. Aufgrund dessen, werden von uns effiziente heterologe Expressionssysteme und Reinigungsverfahren konstruiert und verwendet, die jeweils Zielprotein-abhängig optimiert werden.

Das Team konstruiert Expressionsvektoren und produziert rekombinante Proteine, die institutsintern benötigt werden. Zum anderen werden auch eigene Forschungsprojekte bearbeitet, die die einzelnen Arbeitsgruppen unterstützten sollen.

 

Leistungen


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