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Oberflächenplasmonresonanz (SPR)

Die auf dem gleichnamigen physikalischen Phänomen beruhende Oberflächenplasmonresonanz erlaubt die Detektion von Molekülen bei Bindung an eine Oberfläche.

Im Falle der Totalreflektion von eingestrahltem Licht wird ein sogenanntes evaneszentes Feld generiert, das eine begrenzte Eindringtiefe von ~300 nm besitzt. Sind die Resonanzbedingungen erfüllt, so ist das evaneszente Feld in der Lage mit Oberflächenplasmonen eines dünnen Metallfilms zu interagieren. Dabei sind die Resonanzbedingungen abhängig von folgenden Parametern: (i) Einfallwinkel, (ii) Brechungsindizes und (iii) Wellenlänge. Während eines Experiments wird die Wellenlänge konstant gehalten. So lassen sich Veränderungen des Brechungsindex in der Nähe der Oberfläche des Metallfilms durch die Veränderung des Resonanzwinkels detektieren. Da die Bindung von Molekülen and die Oberfläche zu einer Veränderung des Brechungsindex führt, lässt sich die Bindung von Biomolekülen zeitaufgelöst messen und darstellen.

Das resultierende Sensorgramm ist eine Darstellung des Oberflächenplasmonenresonanzsignals in Resonanzeinheiten (RU) gegen die Zeit (t). Hierbei entspricht eine Resonanzeinheit der Bindung von 1 pg an die Oberfläche einer Flusszelle mit der Fläche von 1 mm2. Demnach ist die Einheit RU definiert als pg/mm2.

Artikel 1

Artikel 2

  • Frenzel D, Glück JM, Brener O, Oesterhelt F, Nagel-Steger L, Willbold D
    Immobilization of homogeneous monomeric, oligomeric and fibrillar Aβ species for reliable SPR measurements
    PLoS ONE 9, e89490 (2014)
  • Frenzel D, Willbold D
    Kinetic titration series with biolayer interferometry
    PLoS ONE 9, e106882 (2014)
  • Glück JM
    Ligand interaction analysis of membrane-anchored proteins.
    Schriften des Forschungszentrums Jülich Reihe Gesundheit, Band 31, (2011)
    http://wwwzb1.fz-juelich.de/contentenrichment/inhaltsverzeichnisse/2010/verlag/gesund31_i.pdf
  • Glück JM, Koenig BW, Willbold D
    Nanodiscs allow the use of integral membrane proteins as analytes in surface plasmon resonance studies.
    Anal. Biochem. 408, 46-52 (2011)
  • Bartnik D, Funke SA, Andrei-Selmer L-C, Bacher M, Dodel R, Willbold D
    Differently selected D-enantiomeric peptides act on different Aß species.
    Rejuvenation Res. 13, 202-205 (2010)
  • Hoffmann S, Funke SA, Wiesehan K, Moedder S, Glück JM, Feuerstein S, Gerdts M, Moetter J, Willbold D
    Competitively selected protein ligands pay theirs increase in specificity by a decrease in affinity.
    Mol. BioSyst 6, 116-123 (2010)
  • Schwarten M, Mohrlüder J, Ma P, Stoldt M, Thielmann Y, Stangler T, Hersch N, Hoffmann B, Merkel R, Willbold D
    Nix directly binds to GABARAP: a possible crosstalk between apoptosis and autophagy.
    Autophagy 5, 690-698 (2009)
  • Elfrink K, Nagel-Steger L, Riesner D
    Interaction of the cellular prion protein with raft-like lipid membranes.
    Biol. Chem. 388, 79-90 (2007)
    ttp://dx.doi.org/10.1515/BC.2007.010, 01/01/2007
  • Mohrlüder J, Hoffmann Y, Stangler T, Hänel K, Willbold D
    Identification of clathrin heavy chain as a direct interaction partner for the gamma-aminobutyric acid type A receptor associated protein
    Biochemistry 46, 14537-14543 (2007)
  • Mohrlüder J, Stangler T, Wiesehan K, Hoffmann Y, Mataruga A, Willbold D
    Identification of calreticulin as a ligand of GABARAP by phage display screening of a peptide library
    FEBS J 274, 5543-5555 (2007)

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