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Struktur des Enzyms Igni18 gibt Einblicke in Evolution und Funktion von Metallo-β-Lactamasen

Jülich, 3. März 2020 – Ein Team von Forschenden aus Hamburg, Düsseldorf, Regensburg und Jülich konnte neue überraschende Erkenntnisse über die Evolution von Enzymen gewinnen. Als Modell diente Igni18, ein Enzym, das von dem Meeresbakterium Ignicoccus hospitalis, einem der faszinierendsten und rätselhaftesten Mikroorganismen gebildet wird. Igni18 ist ein Vertreter der Familie der multifunktionellen Metallo-β-Lactamasen (MβLn). Die Metallo-β-Lactamase-Faltung ist eine evolutionär alte Proteinstruktur, die in zahlreichen Enzym-Familien vorkommt, die für verschiedene biologische Prozesse verantwortlich sind. Enzyme, die am evolutionären Ursprung angesiedelt sind, werden als „Alleskönner“ angesehen, die viele verschiedene Substrate umsetzen können; die Forscher sprechen hier von Substratpromiskuität. Igni18 zeigt – abhängig von äußeren Faktoren – nicht nur die Enzymaktivität einer β-Lactamase, sondern auch Aktivitäten der Enzyme Lactonase, Lipase, Phosphodiesterase, Phosphotriesterase oder Phospholipase. Die Kerndomäne von Igni18 ist in Metallo-β-Lactamasen aus Bakterien, in Archaeen und Eukaryoten erhalten und gibt Einblicke in die Evolution und Funktion von Enzymen aus dieser Superfamilie. Die neu gewonnenen Erkenntnisse könnten vielfältige Einsatzmöglichkeiten bieten, z.B. in der Biotechnologie. Die Studie ist im Fachmagazin Communications Biology erschienen.

Originalpublikation:

Perez-Garcia, P., Kobus, S., Gertzen, C.G.W., Hoeppner, A., Holzscheck, N., Strunk, C.H., Huber, H., Jaeger, K.-E., Gohlke, H., Kovacic, F. Smits, S.H.J., Streit, W.R., Chow, J. A promiscuous ancestral enzyme´s structure unveils protein variable regions of the highly diverse metallo-β-lactamase family. Commun Biol 4, 132 (2021). DOI: 10.1038/s42003-021-01671-8

Weitere Informationen:

Institut für Bio- und Geowissenschaften, Molekulare Enzymtechnologie (IMET)

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