16. September 2026
Leonardo Levorin vom Institut für Biologische Informationsprozesse – Strukturbiochemie (IBI-7) am Forschungszentrum Jülich erhält den Ernst-Preis 2026 der Fachgruppe Magnetische Resonanz der Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh). Ausgezeichnet wird eine wissenschaftliche Publikation, in der Levorin und seine Kolleginnen und Kollegen mithilfe der Kernspinresonanz-Messungen neue Einblicke in die Faltung und Beweglichkeit von Proteinen gewonnen haben.
Proteine sind keine starren Gebilde. Sie bewegen sich, falten sich um und können – abhängig von ihrer Umgebung – unterschiedliche Formen annehmen. Ein einzelnes strukturelles „Foto“ reicht daher häufig nicht aus, um ihre Funktionsweise vollständig zu verstehen. Das Forschungsteam, zu dem Levorin auch gehörte, untersuchte deshalb ganze Ensembles möglicher Proteinzustände.
Dafür nutzten die Forschenden die Festkörper-NMR-Spektroskopie. NMR steht für Kernspinresonanz (englisch: Nuclear Magnetic Resonance). Dabei wird mithilfe starker Magnetfelder untersucht, wie sich bestimmte Atomkerne in einem Molekül verhalten. Aus ihren Signalen lassen sich Rückschlüsse auf die Struktur und Beweglichkeit eines Proteins ziehen. Bei dieser speziellen Anwendung der Festkörper-NMR werden die Proteine in gefrorener Lösung untersucht. Die unterschiedlichen Formen, die ein Protein zum Zeitpunkt des Einfrierens eingenommen hat, bleiben dabei erhalten und hinterlassen charakteristische Spuren im NMR-Spektrum.
Im Mittelpunkt der ausgezeichneten Arbeit stand die Aminosäure Isoleucin. Ihre Seitenkette fungiert gewissermaßen als molekularer Bewegungssensor: Anhand ihrer Signale lässt sich erkennen, wie frei beweglich einzelne Bereiche eines Proteins sind. Levorin und das Forschungsteam konnten zeigen, dass die Beweglichkeit der Seitenketten eng mit der Steifigkeit des jeweiligen Proteinbereichs zusammenhängt.
Die Ergebnisse verdeutlichen außerdem, dass „entfaltet“ nicht gleich „entfaltet“ ist. Auch Proteine ohne feste räumliche Struktur können – abhängig von den Umgebungsbedingungen – sehr unterschiedliche Formenspektren annehmen. Dieses Wissen hilft dabei, Prozesse der Proteinfaltung und -fehlfaltung besser zu verstehen. Solche Prozesse spielen unter anderem bei neurodegenerativen Erkrankungen eine wichtige Rolle.
Levorin führte im Rahmen der Studie umfangreiche Lösungs- und Festkörper-NMR-Messungen durch und kombinierte dabei verschiedene Methoden. Dazu gehört auch die sogenannte DNP-verstärkten Festkörper-NMR. Mit dieser Technik lassen sich die ohnehin sehr schwachen NMR-Signale deutlich verstärken und damit besser messen. Hierbei profitierte er von der exzellenten Infrastruktur des Biomolekularen NMR-Zentrums am Forschungszentrum Jülich, das am IBI-7 in Kooperation mit der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf betrieben wird.
Die Preisverleihung fand am 15. September 2026 im Rahmen der 47. Jahrestagung der Fachgruppe Magnetische Resonanzspektroskopie in Mainz statt. Dort stellte Leonardo Levorin die ausgezeichnete Forschungsarbeit in einem Vortrag vor.
Die Arbeit zeigt: Wer Proteine verstehen will, darf nicht nur ihre Form betrachten, sondern muss auch ihre Beweglichkeit und ihre vielen möglichen Zustände berücksichtigen.
Auszeichnung für den wissenschaftlichen Nachwuchs
Der Ernst-Preis erinnert an den Chemie-Nobelpreisträger Richard R. Ernst, der die Entwicklung und Anwendung der magnetischen Resonanz entscheidend geprägt hat. Die GDCh-Fachgruppe Magnetische Resonanz zeichnet mit dem Preis jährlich bis zu drei Studierende oder Promovierende für eine herausragende wissenschaftliche Originalpublikation aus.
Originalpublikation:
Leonardo Levorin et al.: Isoleucine Side Chains as Reporters of Conformational Freedom in Protein Folding Studied by DNP-Enhanced NMR. Journal of the American Chemical Society (2025). DOI: 10.1021/jacs.5c04159
PhD Student
