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Biophysik der Wechselwirkung von Proteinen

Wir untersuchen Protein-Protein und Protein-Ligand Interaktionen, welche eine wichtige Rolle für die menschliche Gesundheit spielen. Insbesondere interessieren uns Membranproteine. Strukturelle Aspekte werden mittels hochauflösender NMR-Spektroskopie in Flüssigkeiten charakterisiert. Diese vielseitige Methode ermöglicht die Strukturaufklärung, das Kartieren von Bindungsstellen und die Bestimmung von Bindungskonstanten. Darüber hinaus leiten wir thermodynamische Parameter aus Messungen der Oberflächenplasmonenresonanz (SPR: „surface plasmon resonance") und Experimenten mittels isothermaler Titrationskalorimetrie (ITC: „isothermal titration calorimetry") ab. Die untersuchten Proteine und Peptide werden rekombinant in E.coli hergestellt, aus biologischem Material isoliert oder chemisch synthetisiert.

Die Untersuchung von Membranproteinen macht deren Einbau in geeignete Modellmembranen erforderlich, z.B. in Liposomen, Nanodiscs, festkörperunterstützte Membranen, Bizellen oder Detergenz-Mizellen. Wir untersuchen biophysikalische Aspekte von Lipiddoppelschichten und setzen verschiedene Modellmembranen zum Einbau und zu nachfolgenden Untersuchungen von Membranproteinen ein.

HIV-1 VpU and humanes CD4

König 1

Humanes CD4 spielt eine bedeutende Rolle bei der adaptiven Immunantwort und dient als Haupt-Zelloberflächenrezeptor bei der HIV-1 Infektion. Das akzessorische HIV-1 Protein VpU bindet an die zytoplasmatische Domäne von neu synthetisiertem CD4 im ER infizierter Zellen und löst damit eine Folge von Prozessen aus, welche zum Abbau von CD4 führen. Wir untersuchen die Struktur und Wechselwirkung von VpU und CD4. mehr

Nanodiscs sind erstklassige Modellmembranen 

König 2

Nanodiscs bestehen aus einem kleinen Lipiddoppelschicht-Fragment, das von zwei Kopien eines amphipathischen Gerüstproteins (MSP: „membrane scaffold protein") umschlossen wird. Der funktionale Einbau integraler Membran­proteine (IMPs) in Nanodiscs ist möglich und macht IMPs einer Reihe biophysikalischer Methoden zugänglich, deren An­wendung bisher auf lösliche Proteine beschränkt war. Wir verwenden die Oberflächenplasmonenresonanz und  die Flüssigkeits-NMR zum Studium von IMPs in Nanodiscs. mehr


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