Thermophorese von biologischen Verbindungen in wässrigen Medien

Über

Thermophorese oder Thermodiffusion ist ein Massentransportprozess, der durch einen Temperaturgradienten angetrieben wird. Im biologischen Kontext gibt es zwei Hauptanwendungen: erstens die Akkumulation einer Komponente in einem mikrofluidischen System durch eine Kombination aus Thermodiffusion und Konvektion und zweitens die Charakterisierung von Proteinbindungsreaktionen, da die Thermodiffusion sehr empfindlich auf Komplexbildung reagiert. Wir untersuchen beide Themen: Der Akkumulationsprozess wird im Kontext von Theorien über den „Ursprung des Lebens“ untersucht und das zweite Thema im Hinblick auf die Frage, was wir aus dem veränderten Thermodiffusionsverhalten über Veränderungen in der Hydrathülle während der Komplexbildung, z. B. in einem Protein-Liganden-Bindungsprozess, lernen können. Bei nichtionischen Verbindungen finden wir eine klare Korrelation zwischen Hydrophilie und Temperaturempfindlichkeit des thermophoretischen Verhaltens.

Die thermophoretische Untersuchung von Ionen zeigt ionenspezifische Hydratationseffekte, die für biologische Informationsprozesse von entscheidender Bedeutung sind. Durch systematische thermophoretische Messungen in Kombination mit Neutronenstreuexperimenten, Dichroismus und isothermen Titrationsexperimenten erhalten wir einen tieferen Einblick in die entropischen, enthalpischen und strukturellen Veränderungen des Proteins, des Protein-Ligand-Komplexes und der begleitenden Hydratationsschicht. Bei der Quantifizierung biomolekularer Bindungen haben wir eine Korrelation zwischen der bei einer Reaktion freigesetzten Energie und dem durch einen Temperaturgradienten erzeugten Konzentrationsunterschied festgestellt. Dies ist ein wichtiger Schritt zum Verständnis von Nichtgleichgewichtsprozessen, wie sie im menschlichen Körper auftreten.

Forschungsthemen

Thermodiffusion, Thermophorese, Hydratation, Hydrophilie, ionenspezifische Effekte, Ursprung des Lebens, Trennverfahren, Streutechniken

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Prof. Dr. Simone Wiegand

IBI-4

Gebäude 04.6 / Raum 76

+49 2461/61-6654

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Thermophorese von biologischen Verbindungen in wässrigen Medien
Die thermophoretischen Messungen zeigen, dass Streptavdin im Vergleich zum Streptavidin-Biotin-Komplex etwas hydrophiler ist.

Gruppenmitglieder

Publikationen

Non-monotonic Soret coefficents of aqueous LiCl solutions with varying concentrations.
Lee, Namkyu; Mohanakumar, Shilpa; Briels, W. J.; Wiegand, Simone (2024) Phys. Chem. Chem. Phys. 26, pp. 7830–7836; DOI: 10.1039/D3CP06061F.

Overlapping hydration shells in salt solutions causing non-monotonic Soret coefficients with varying concentration.
S. Mohanakumar, H. Kriegs, W.J. Briels and S. Wiegand, Phys. Chem. Chem. Phys. 24, 27380 (2022). DOI: 10.1039/D2CP04089A

Thermophoretic Micron-Scale Devices: Practical Approach and Review.
N. Lee and S. Wiegand, Entropy 22, 950 (2020). DOI: 10.3390/e22090950

Thermophoresis of biological and biocompatible compounds in aqueous solution.
Niether, D. and Wiegand, S., J. Phys. Condens. Matter 31, 503003 (2019). DOI: 10.1088/1361-648X/ab421c

Accumulation of formamide in hydrothermal pores to form prebiotic nucleobases.

D. Niether, D et al., Proc Natl Acad Sci USA 113, 4272 (2016). DOI: 10.1073/pnas.1600275113

Letzte Änderung: 06.12.2024