Struktur der Amyloidfibrillen
Diese fibrillären Proteinaggregate sind für die Pathologie von Krankheiten von zentraler Bedeutung, da sie extrazelluläre Plaques oder intrazelluläre Einschlüsse bilden, die die Zellfunktion stören.
Molekularstruktur und Biophysik
Bestimmung von Amyloidfibrillenstrukturen durch Kryo-Elektronenmikroskopie
Über
Die Schröder-Gruppe untersucht die molekularen Grundlagen von amyloiderkrankungen, darunter Alzheimer, Parkinson und Diabetes. Mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) bestimmen wir die Strukturen von Amyloidproteinen, um Erkenntnisse über ihre Aggregation und pathologische Rolle zu gewinnen. Darüber hinaus entwickelt die Gruppe Rechenverfahren zur Modellierung und Verfeinerung von Proteinstrukturen aus Daten mit geringer Auflösung und erforscht Anwendungen im Protein- und Peptiddesign.
Forschungsthemen
Amyloidfibrillenstrukturen, Kryo-Elektronenmikroskopie, Proteindesign und Strukturvorhersage, Entwicklung von Rechenmethoden
Ausgewählte Publikationen
Benedikt Frieg*, Mookyoung Han*, Karin Giller, Christian Dienemann, Dietmar Riedel, Stefan Becker, Loren B. Andreas, Christian Griesinger, and Gunnar F. Schröder Cryo-EM structures of lipidic fibrils of amyloid-β (1-40)
Nat Commun 15(1):1297 (2024)
Benedikt Frieg, Leif Antonschmidt, Christian Dienemann, James A. Geraets, Eszter E. Najbauer, Dirk Matthes, Bert L. de Groot, Loren B. Andreas, Stefan Becker, Christian Griesinger, and Gunnar F. Schröder. The 3D structure of lipidic fibrils of α-synuclein.
Nat Commun 13: 6810 (2022)
C. Röder, T. Kupreichyk, L. Gremer, L.U. Schäfer, K.R. Pothula, R.B.G. Ravelli, D. Willbold, W. Hoyer and G.F. Schröder. Cryo-EM structure of islet amyloid polypeptide fibrils reveals similarities with Aβ fibrils
Nat Struct Mol Biol (2020) 27:660–667
C. Röder, N. Vettore, L. N. Mangels, L. Gremer, R.B.G. Ravelli, D. Willbold, W. Hoyer, A.K. Buell, G.F. Schröder Atomic structure of PI3-kinase SH3 amyloid fibrils by cryo-electron microscopy
Nat. Commun. 10, Article number: 3754 (2019)
L. Gremer, D. Schölzel, C. Schenk, E. Reinartz, Jörg Labahn, R.B.G. Ravelli, M. Tusche, C. Lopez- Iglesias, W. Hoyer, H. Heise, D. Willbold, G.F. Schröder. Fibril structure of amyloid-ß(1-42) by cryo-electron microscopy
Science 358:116–119 (2017)
Letzte Änderung: 24.03.2025