Neue Erkenntnisse über den molekularen Proteintransport in Bakterien in der Fachzeitschrift Nature Communications publiziert

Der Transport von Proteinen über biologische Membranen ist ein für die Lebensfähigkeit von Zellen essentieller Vorgang. In Bakterien gibt es zwei unterschiedliche Wege für den Transport von Proteinen durch die das Zellinnere umgebende Cytoplasmamembran. Jedoch bietet nur einer der beiden Transportwege, der sogenannte Zwillingsarginin-("twin-arginine-translocation" oder Tat)-Proteintransportweg, die erstaunliche Möglichkeit, vollständig gefaltete Proteine über die bakterielle Cytoplasmamembran transportieren zu können.

In einer engen Zusammenarbeit von Prof. Matthias Müller (Institut für Biochemie und Molekularbiologie, Universität Freiburg) und der von Prof. Roland Freudl geleiteten Arbeitsgruppe "Bakterielle Proteinsekretion" am IBG-1 wurden nun neue Erkenntnisse zur Funktion des Tat-Weges gewonnen. So konnte z. B. gezeigt werden, dass beim Zwillingsarginin-Weg das Protein TatC neben seiner passiven Funktion als Rezeptor auch noch eine katalytische Aktivität als Signalpeptid-Insertase besitzt. Diese ist dafür verantwortlich, dass die zu transportierenden Proteine nach ihrer Erkennung durch TatC temporär in eine spezielle Substratbindetasche inseriert werden was wiederum eine wichtige Voraussetzung für den Transportvorgang darstellt.

Diese und andere wichtige Ergebnisse liefern neue Erkenntnisse über den molekularen Mechanismus des Tat-abhängigen Proteintransports bei Bakterien und wurden kürzlich in der angesehenen Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht (http://dx.doi.org/10.1038/ncomms2308).