Proteine und Lipide
Unsere Forschung:
Die Gruppe konzentriert sich auf die Struktur und Dynamik der weichen Materie in biologischen Systemen. Genauer gesagt untersuchen wir die Struktur und Dynamik intrinsisch ungeordneter Proteine, die Struktur und Bildung asymmetrischer Lipidmembranen und die Struktur neuronaler Verbindungen in Gehirnschnitten.
Einer großen Klasse von Proteinen fehlt eine definierte Tertiärstruktur, wobei strukturierte Teile (oder nicht) durch ungeordnete Regionen mit hoher Konfigurationsfreiheit verbunden sind. Dies stellt das traditionelle Struktur-Funktions-Paradigma in Frage. IDPs falten sich manchmal bei der Bindung an eine aktive Konfiguration, z. B. mit anderen Molekülen. Das Verständnis ihrer Dynamik ist entscheidend, um den Strukturierungsprozess vor der Funktion, die Dynamik der Faltung oder ihre Funktion als unstrukturierte Proteine zu verstehen. Zwei Ansätze können dieses Phänomen aufklären: die Entfaltung strukturierter Proteine (z. B. durch Temperatur, Druck oder chemisch), um stabile Zwischenstufen und Übergangsregionen zu untersuchen, oder die Beobachtung intrinsisch entfalteter Proteine.
Völlig unstrukturierte Proteine verhalten sich wie starre, zufällige Polymerketten. Struktur und Dynamik werden durch geometrische Beschränkungen beeinflusst, z. B. verbleibende Disulfidbindungen, Ladungen auf dem Aminosäurestrang oder steifere Regionen mit erhaltener Sekundärstruktur. In unserer Gruppe verwenden wir Neutronenspin-Echo, SANS und SAXS, um die Struktur und Dynamik dieser Klasse von Proteinen zu untersuchen.
Gruppenmitglieder
Reduced Internal Friction by Osmolyte Interaction in Intrinsically Disordered Myelin Basic Protein
L. R. Stingaciu, R. Biehl, D. Changwoo, D. Richter, and A. M. Stadler,
J. Phys. Chem. Lett. 11, 292 (2020)
Exploring internal protein dynamics by neutron spin echo spectroscopy
R. Biehl, M. Monkenbusch, and D. Richter, Soft Matter 7, 1299 (2011)
Soft Matter 7, 1299 (2011)
Distribution and orientation of nerve fibers and myelin assembly in a brain section retrieved by small-angle neutron scattering.
Maiti, S., Frielinghaus, H., Gräßel, D. et al.
Sci Rep 11, 17306 (2021). https://doi.org/10.1038/s41598-021-92995-2