Biophysikalische NMR-Spektroskopie
NMR-Methodenentwicklung zur Untersuchung der strukturellen Dynamik intrinsich ungefalteter Proteine und deren Bindungsdynamik und Lipidmembran-Wechselwirkungen
Über
Die Freisetzung von Neurotransmittern an der neuronalen Synapse ist grundlegend für die Signalweiterleitung zwischen Nervenzellen. Dabei spielen die sogenannten SNARE-Proteine eine zentrale Rolle, indem sie die Verschmelzung der synaptischen Vesikelmembran mit der prä-synaptischen Plasmamebran und die Ausbildung einer Fusionspore vorantreiben, durch welche die Neurotransmitter in den synaptischen Spalt freigesetzt werden.
In ihrem Zustand vor der Fusion sind die SNARE-Proteine intrinsisch ungefaltet, d.h. sie besitzen keine klar definierte Struktur und eine hohe innere Flexibilität. Die SNARE-Proteine sind membranverankert. Die genaue Wechselwirkung der SNARE-Proteine mit der Lipidmembran ist jedoch nur unzureichend verstanden. Hier kann die NMR-Spektroskopie neue struturelle und dynamische Einblicke mit atomarer Auflösung liefern. Denn NMR eignet sich hervorragend für die Untersuchung hochdynamischer Proteine, wie z.B. intrinsisch ungefalteter Proteine.
Forschungsthemen
- Biophysikalische NMR-Spektroskopie
- Strukturelle Proteindynamik
- Intrinsich ungefaltete Proteine
- Membranproteine
- Neuronale Exozytose
- SNARE-Proteine
- Flüssig-NMR-Spektroskopie
- Protonen-detektierte Festkörper-NMR-Spektroskopie
Doktorierende
Tobias Stief (M.Sc. Medizinische Physik)
Katharina Vormann (M.Sc. Biologie)
Mirko Kraus (MSc Biologie)
Sophia Werner (MSc Biologie)
Studierende
Frederike Nith (BSc Biologie)