Proteinarchitektur und -funktion

Die Röntgenkristallographie liefert sehr präzise Informationen zur dreidimensionalen Struktur biologischer Makromoleküle.

Über

Unter Verwendung eines integrativen strukturbiologischen Ansatzes, mit der Röntgenkristallographie im Zentrum, untersuchen wir die Struktur und Funktion biologischer Makromoleküle und ihre Relevanz für die Physiologie und Pathologie einer Vielzahl von Organismen. Ein wesentliches Forschungsgebiet ist die Proteinmaschinerie, welche in die Makroautophagie und andere vesikuläre Sequestrations- und Transportprozesse eukaryotischer Zellen involviert ist. In vielen dieser Mechanismen spielen Proteine der Atg8-Familie eine besondere Rolle; indem sie einerseits an Membranlipide gekoppelt werden und andererseits selbst Bindungsstellen für weitere Proteine bereitstellen, modifizieren sie die Geometrie und Funktionalität biologischer Membranen. Unser Interesse gilt sowohl den physiologischen Interaktionen Autophagie-assoziierter Proteine als auch deren Beeinflussung durch artifizielle Bindungspartner. Daneben untersuchen wir Mechanismen der Proteinfehlfaltung und -aggregation im Kontext psychiatrischer Erkrankungen und ihre Konsequenzen für die zelluläre Signaltransduktion. Der Schwerpunkt liegt hier aktuell auf dem Gerüstprotein DISC1, welches u.a. mit Fällen von Schizophrenie in Verbindung gebracht wird. Schließlich unterstützen wir durch Strukturaufklärung die Charakterisierung bioökonomisch interessanter Proteine und ihre rationale Optimierung z.B. als biologische Katalysatoren

Forschungsthemen

  • Autophagie-assoziierte Proteine
  • Fehlfaltungskrankheiten
  • Protein-Protein-Interaktionen
  • Biokatalysatoren

Kontakt

Prof. Dr. Oliver H. Weiergräber

IBI-7

Gebäude 05.8v / Raum 2029

+49 2461/61-2028

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Letzte Änderung: 28.10.2024