Biomolekulare Festkörper-NMR-Spektroskopie

Über

Wir wenden Festkörper-NMR-Spektroskopie an, um Proteinfehlfaltung in allen Stadien, vom ungefalteten über den oligomeren Zwischenzustand bis hin zur fertigen Amyloidfibrille zu untersuchen.

Forschungsthemen

  • Festkörper-NMR-Spektroskopie
  • Hyperpolarisation
  • DNP-Verstärkung
  • Proteinfaltung
  • Proteinfehlfaltung
  • Amyloidfibrillen

Kontakt

Prof. Henrike Heise

IBI-7

Gebäude 05.8v / Raum 3025

+49 2461/61-4658 1934

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Der Schwerpunkt unserer Forschung ist die strukturelle Charakterisierung von Proteinfaltung, Fehlfaltung und Aggregation (Willbold et al. 2021). Dazu nutzen wir alle Aspekte der Festkörper-NMR-Spektroskopie (Müller et al. 2013, Beumer et al. 2018).

Wir verwenden DNP-verstärkte Festkörper-NMR-Spektroskopie zur Charakterisierung struktureller Ensembles intrinsisch ungefalteter und denaturierter Proteine (Uluca et al. 2018, Viennet et al. 2018, König et al. 2019, Siemons et al. 2019).

Außerdem untersuchen wir oligomere Zwischenstufen der Proteinaggregation, die durch Komplexbildung mit dem N-Terminus des Prionproteins stabilisiert wurden (Rösener et al. 2018, König et al. 2021). Schließlich charakterisieren wir Amyloidfibrillen (z.B. Heise et al. 2005, Weirich et al. 2016, Gremer et al. 2017).

Ein weiterer Aspekt unserer Forschung ist die Ausnutzung der DNP-Hyperpolarisation zur Untersuchung mobiler oberflächengebundener funktioneller Gruppen in organischen Materialien (Park et al. 2020).

Mitglieder

Dr. Boran Uluca-Yazgi

MSc Nina Becker

MSc Luis Gardon

BSc Christoph Hölbling

Projekte
Ausgewählte Publikationen

Letzte Änderung: 28.11.2022